CONTRIBUCIÓN DE HUMBERTO FERNÁNDEZ-MORÁN A LA BIOLOGÍA

 

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        En el número de Junio pasado de la revista Molecular Biology of the Cell (que esta disponible en la Biblioteca Marcel Roche: Molecular Biology of the Cell 10(6), 1999) reproduce en su portada dos micrografías electrónicas tomadas por Humberto Fernández-Morán y que fueron las primeras micrografías electrónicas publicadas en revelar la complejidad de la estructura de las membranas mitocondriales.

        El Dr. Richard McInstosh, Editor Asociado de dicha revista (cuyo indice de impacto es 9.915) describe en la leyenda de dicha portada  que estas imágenes provienen de un estudio publicado en J. Cell Biol. 22: 63-100, 1964  que correlacionó datos electron-microscópicos y bioquímicos para definir una partícula submitocondrial en la superficie de las crestas mitocondriales que Fernández-Morán denominó partículas elementales y que consisten de: (1) una cabeza esférica o poliédrica de 80-100 Amgstroms de diámetro; (2) un eje cilíndrico de 50 Angstroms de longitud y 30-40 Angstroms de ancho; y (3) una pieza basal de 40x100 Angstroms. El Dr. E. Racker y sus colegas demostraron posteriormente que el eje y la base de estas particulas elementales incluían un dominio transmembrana que transporta electrones a través de las membranas de las crestas (porción F0 de la molécula),  y que la cabeza comprende la ATPasa F1 que sintetiza ATP cuando los protones pasan a traves de F0 bajo el gradiente electroquímico.

       Las imágenes de Fernández-Morán demostraron claramente la existencia de estas particulas, que se han denominado ďFernández-Moránís particles",  así como la orientación asimétrica de estas proteinas de membranas. Estas imágenes iniciaron intensas investigaciones bioquímicas que han conducido a una mayor comprensión de las vías por las cuales la quimio-osmosis esta acoplada a la síntesis de ATP para llevar a cabo eficientemente la fosforilación oxidativa en muchos tipos de células. La estructura de las partículas elementales de  Fernandez-Moran abrió las puertas a los científicos a la complejidad y orientación asimétrica de las proteinas de membranas y ayudo a iniciar un estudio mas amplio de los complejos oligoméricos dentro de las membranas.


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